GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Robert Huber</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Robert Huber</h1>

</header>

</div>

Robert Huber (* <a href="20._Februar" title="20. Februar">20. Februar</a> <a href="1937" title="1937">1937</a> in <a href="M%C3%BCnchen" title="München">München</a>) ist ein <a href="Deutschland" title="Deutschland">deutscher</a> Chemiker/Proteinkristallograph und <a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelpreisträger</a>, der wesentliche methodische Beiträge zur <a href="R%C3%B6ntgenstrukturanalyse" class="mw-redirect" title="Röntgenstrukturanalyse">Röntgenstrukturanalyse</a> von <a href="Makromolek%C3%BCle" class="mw-redirect" title="Makromoleküle">Makromolekülen</a> geleistet hat, der aber vor allem die atomare Raumstruktur einer Vielzahl von interessanten Enzymen und Strukturproteinen aufgeklärt und so ihre Funktionsweise verständlich gemacht hat. U. a. hat er mit der Strukturanalyse eines bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentrums entscheidend zum besseren Verständnis der Photosynthese in Cyanobakterien und grünen Pflanzen beigetragen. 1988 erhielt er für diese Arbeiten zusammen mit <a href="Hartmut_Michel" title="Hartmut Michel">Hartmut Michel</a> und <a href="Johann_Deisenhofer" title="Johann Deisenhofer">Johann Deisenhofer</a> den <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Chemie" title="Nobelpreis für Chemie">Nobelpreis für Chemie</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biographie_und_Werk">Biographie und Werk</h2></div>

Huber legte sein Abitur 1956 am Humanistischen <a href="Karlsgymnasium_M%C3%BCnchen-Pasing" title="Karlsgymnasium München-Pasing">Karlsgymnasium München-Pasing</a> ab. Anschließend studierte er Chemie an der <a href="TU_M%C3%BCnchen" class="mw-redirect" title="TU München">Technischen Universität München</a> (damals TH) und wandte sich dann in seiner Diplom- und Doktorarbeit (1960/1963) bei Walter Hoppe<a href="#cite_note-1">[1]</a> am Max-Planck-Institut für Eiweiß- und Lederforschung der Kristallographie und der Strukturaufklärung organischer Moleküle zu. In der Folge löste er insbesondere die atomare Struktur des Insekten-Verpuppungshormons Ecdyson, wodurch sein Interesse für biologisch relevante Makromoleküle und die Entwicklung kristallographischer Verfahren geweckt wurde<a href="#cite_note-:0-2">[2]</a>.

1967 machte Huber sich im Rahmen seiner Habilitation bei Hoppe an die Strukturaufklärung des Sauerstoff-bindenden Insektenproteins Erythrocruorin, womit er u. a. die Universalität der Globinfaltung bewies<a href="#cite_note-3">[3]</a>. 1971 wurde Huber zum Direktor der Abteilung für Strukturforschung am neu gegründeten Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München berufen, der er bis zu seiner Emeritierung 2005 vorstand. Seitdem leitet er dort die Emeritusgruppe „Strukturforschung“.<a href="#cite_note-:0-2">[2]</a>

1968 begann Huber mit der Strukturermittlung des bovinen pankreatischen Trypsin-Inhibitors (BPTI), eines relativ kleinen, äußerst stabilen Proteins, dessen atomare Raumstruktur mit damals ungewöhnlich hoher Präzision bestimmt werden konnte<a href="#cite_note-4">[4]</a><a href="#cite_note-5">[5]</a>. Nicht zuletzt wegen dieser sehr genauen Strukturdaten wurde dieses Molekül seither zu einem Modell-Protein für physikalisch-chemische Untersuchungen. Diese Arbeiten wurden begleitet von einer Vielzahl methodischer Entwicklungen, u. a. des ersten funktionierenden interaktiven Graphikprogrammsystems FRODO<a href="#cite_note-6">[6]</a><a href="#cite_note-7">[7]</a>. Daneben reizte den Chemiker Huber aber auch die eigenhändige Herstellung teils exotischer Schwermetallverbindungen und -komplexe.

Mit der darauffolgenden Struktur-Bestimmung des stöchiometrischen BPTI-Komplexes mit dem Verdauungsenzym Trypsin zeigte Huber erstmals im Detail, wie Proteasen Peptidsubstrate erkennen und spalten.<a href="#cite_note-8">[8]</a> Zugleich bedeutete diese Struktur Hubers Einstieg in die große Welt der proteolytischen Enzyme/Proteasen<a href="#cite_note-9">[9]</a>. In der Folge wurde eine große Zahl atomarer Strukturen von Proteasen, ihrer Zymogene und ihrer Komplexe mit Protein-Inhibitoren bestimmt, die zu einem besseren strukturellen Verständnis ihrer Erkennungs-, Spaltungs-, Aktivierungs- und Inhibitions-Mechanismen beitrugen. Raumstrukturen vieler medizinisch interessanter Gerinnungs- und fibrinolytischer Proteasen sowie deren Komplexe mit Protein-Inhibitoren blutsaugender Organismen vervollständigten unser heutiges Bild von Thrombose und Haemostase<a href="#cite_note-10">[10]</a>. Dazu gehören auch die ersten Strukturanalysen von Serpinen, die wesentlich zur Aufklärung des loaded-spring-Mechanismus und der beta-Faltblatt-Expansion dieser großen, hauptsächlich gegen Serin-Proteasen gerichteten Proteine beitrugen<a href="#cite_note-11">[11]</a>.

1976 erwies sich die Elektronendichte des verfeinerten Trypsinogens in dem Bereich, welcher der Substratbindungs-Region im aktiven Trypsin entspricht, sogar bei extrem tiefen Temperaturen als unstrukturiert und flach<a href="#cite_note-12">[12]</a><a href="#cite_note-13">[13]</a>. Dies wurde damals, auch gegen viele internationale Widerstände, als Unordnung in einer Subdomäne interpretiert, die sich erst während der Aktivierung strukturiert. Die Akzeptanz von Unordnung in Proteinstrukturen bedeutete damals einen Paradigmenwechsel in der Protein-Kristallographie. Die um 1976 in Martinsried durchgeführten Analysen des ersten vollständigen IgG-Antikörpers und einiger Antikörper-Fragmente waren frühe Beispiele für die Inter-Domänen-Beweglichkeit in Multi-Domänen-Proteinen<a href="#cite_note-14">[14]</a>. Mit der Citratsynthase fand sich damals ein erstes Beispiel für eine Liganden-induzierte Schließreaktion zweier kovalent verbundener Molekül-Domänen.

Neben der Flexibilität interessierte Huber aber auch die Rigidität in und von Proteinen<a href="#cite_note-15">[15]</a>. Die Bedeutung rigider Bindung von Chromophoren in Proteinen zeigte sich Anfang der 80er Jahre besonders anhand der Strukturen zweier Protein-Komplexe, die an den ersten Schritten der Photosynthese-Reaktion beteiligt sind, nämlich der Lichtsammler- und -leiter-Komplexe von Cyanobakterien sowie des photosynthetischen Reaktionszentrums eines Purpurbakteriums. In ersteren sind scheibenförmige Hetero-Trimere, bestehend aus globinartigen Phycobiliprotein-Untereinheiten, gestapelt, in die offenkettige Tetrapyrrol-Biline fest eingelagert sind, über die das Lichtquant absorbiert und die Lichtenergie durch induktive Kopplung an das Reaktionszentrum weitergeleitet wird<a href="#cite_note-16">[16]</a>.

Die Kristallisation des Reaktionszentrums von Rdopseudomonas viridis und seine Strukturaufklärung von 1982 bis 1985 in Martinsried durch Hartmut Michel, Johann Deisenhofer und Robert Huber kam dann einer Sensation gleich, handelte es sich doch um das erste, durch Röntgenstrukturanalyse bestimmte integrale Membranprotein, aber zugleich auch um eines der für das Leben auf unserem Planeten zentralen Proteine. Die Struktur zeigte den Aufbau aus vier Protein-Komponenten, in die eine Vielzahl von Chromophoren eingelagert sind, über die ein Licht-angeregtes Elektron durch die Membran zu dem löslichen Akzeptor getrieben wird, d. h. wie Licht- in chemische / elektrische Energie umgewandelt wird<a href="#cite_note-17">[17]</a>. Wegen der Ähnlichkeit zum Photosystem II in grünen Pflanzen waren viele dieser Ergebnisse auch auf die photosynthetischen Strukturen und Prozesse in grünen Pflanzen übertragbar. Für diese bahnbrechenden Forschungen und Ergebnisse erhielten Huber und seine beiden Kollegen 1988 den Nobelpreis für Chemie<a href="#cite_note-18">[18]</a>.

Dem Phänomen der Elektronenleitung in Proteine ging Huber weiterhin nach durch Arbeiten über Redoxproteine wie z. B. die blauen Multi-Kupfer-Oxidasen<a href="#cite_note-19">[19]</a>. Strukturanalysen weiterer Oxidasen und vieler anderer Enzyme, z. T. mit Molybdän-, Wolfram-, Vanadium-Clustern, beflügelten Hubers Interesse an der Aufklärung von Reaktionsmechanismen<a href="#cite_note-20">[20]</a>. Auch Proteasen blieben weiter in Hubers Fokus. So wandte er sich der Strukturaufklärung des wesentlich am intrazellulären Proteinabbau beteiligten Proteasoms, der Tricorn-Protease<a href="#cite_note-21">[21]</a> und des Hitzeschock-Proteins DegP/HtrA<a href="#cite_note-22">[22]</a> sowie bakterieller, ATP-abhängiger Proteasen wie der HslUV-Protease zu<a href="#cite_note-23">[23]</a>. Mit der Strukturermittlung des riesigen archaebakteriellen Proteasoms<a href="#cite_note-24">[24]</a>, mit 14 identischen alpha- und 14 identischen beta-Untereinheiten, wurden die Grundlagen gelegt für die Aufklärung der wichtigen 20S-Kernstruktur des eukaryotischen Hefe-Proteasoms, bestehend aus einem doppelten Satz von sieben unterschiedlichen alpha- und sieben unterschiedlichen (nur zum Teil aktiven) beta-Untereinheiten, deren unterschiedliche Spezifitäten so erstmals eine strukturelle Basis erhielten<a href="#cite_note-25">[25]</a>. Komplexe des Hefe-Proteasoms mit synthetischen Inhibitoren dienten der Aufklärung der Spaltspezifität und der Suche nach neuen selektiven Wirkstoffen.

Diese Reihe von Strukturen und aufregenden Ergebnissen ließe sich beliebig fortsetzen, wie z. B. mit Arbeiten zur Struktur und Funktion mehrerer Strukturproteine<a href="#cite_note-26">[26]</a>. Entsprechend lang ist die Liste seiner ca. 1220 Publikationen (Stand 2020) und die riesige Zahl der Ehrungen und Mitgliedschaften, von denen unten nur eine kleine Auswahl aufgelistet ist.

Von 1976 bis 2005 war R. Huber außerplanmäßiger Professor an der TU München, die ihn 2013 zum Emeritus of Excellence berief. Daneben besetzt er mehrere Gastprofessuren an den Universitäten von Cardiff, Duisburg-Essen und Barcelona und ist Honorarprofessor an vielen (vor allem südostasiatischen) Universitäten. Er war Mitgründer der Biotech-Unternehmen Proteros (1997) und SuppreMol (2005), in beiden Unternehmen nimmt er beratende Funktionen ein. Er ist in zweiter Ehe verheiratet und hat vier Kinder.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Auszeichnungen_und_Mitgliedschaften_(Auswahl)">Auszeichnungen und Mitgliedschaften (Auswahl)</h2></div>

<ul><li>1977 <a href="Otto-Warburg-Medaille" title="Otto-Warburg-Medaille">Otto-Warburg-Medaille</a> der Gesellschaft für Biologischen Chemie</li>

<li>1982 Emil von Behring-Medaille, Universität Marburg</li>

<li>1987 Keilin Medal, Biochemical Society, London</li>

<li>1987 Richard Kuhn-Medaille, Gesellschaft Deutscher Chemiker</li>

<li>1988 Ordentliches Mitglied der <a href="Bayerische_Akademie_der_Wissenschaften" title="Bayerische Akademie der Wissenschaften">Bayerischen Akademie der Wissenschaften</a></li>

<li>1988 <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Chemie" title="Nobelpreis für Chemie">Nobelpreis für Chemie</a> zusammen mit <a href="Johann_Deisenhofer" title="Johann Deisenhofer">Johann Deisenhofer</a> und <a href="Hartmut_Michel" title="Hartmut Michel">Hartmut Michel</a> „für die Erforschung der dreidimensionalen Struktur des Reaktionszentrums der Photosynthese bei einem Purpurbakterium“.<a href="#cite_note-27">[27]</a></li>

<li>1990 Mitglied der <a href="Leopoldina" class="mw-redirect" title="Leopoldina">Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina</a></li>

<li>1990 Ordentliches Mitglied der <a href="Academia_Europaea" title="Academia Europaea">Academia Europaea</a><a href="#cite_note-28">[28]</a></li>

<li>1992 Sir Hans Krebs Medal, Federation of European Biochemical Societies, Dublin</li>

<li>1993 Bayerischer Maximiliansorden für Wissenschaft und Kunst</li>

<li>1995 Mitglied der <a href="National_Academy_of_Sciences" title="National Academy of Sciences">National Academy of Sciences</a></li>

<li>1997 Großes Verdienstkreuz mit Stern und Schulterband der Bundesrepublik Deutschland</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Publikationen_(Auswahl)">Publikationen (Auswahl)</h2></div>

<ul><li>R. Huber, O. Epp, H. Formanek: The 2.8 Å resolution Fourier synthesis of the insect hemoglobin erythrocruorin. In: Acta Cryst. A25, 1969, S. 15–28.</li>

<li>R. Huber, D. Kukla, A. Rühlmann, O. Epp, H. Formanek: The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. Structure analysis and conformation of the polypeptide chain. In: Naturwiss. Band 57, 1970, S. 389.</li>

<li>R. Huber, D. Kukla, W. Bode, P. Schwager, K. Bartels, J. Deisenhofer, W. Steigemann: Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. II. Crystallographic refinement at 1.9 Å resolution. In: J. Mol. Biol. Band 89, 1974, S. 73–101.</li>

<li>R. Huber, J. Deisenhofer, P. M. Colman, M. Matsushima, W. Palm: Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. In: Nature. Band 264, 1976, S. 415–420.</li>

<li>R. Huber, W. Bode: Structural basis of the activation and action of trypsin. In: Acc. Chemi. Res. Band 11, 1978, S. 114–122.</li>

<li>H. Löbermann, R. Tokuoka, J. Deisenhofer, R. Huber: Human a1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function. In: J. Mol. Biol. Band 177, 1984, S. 531–556.</li>

<li>T. Schirmer, W. Bode, R. Huber, W. Sidler, H. Zuber: X-ray crystallographic structure of the light-harvesting biliprotein C-phycocyanin from thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus and its resemblance to globin structures. In: J. Mol. Biol. Band 184, 1985, S. 257–277.</li>

<li>J. Deisenhofer, O. Epp, K. Miki, R. Huber, H. Michel: Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution. In: Nature. Band 318, 1985, S. 618–624.</li>

<li>R. Huber: Flexibility and rigidity of proteins and protein-pigment complexes. In: Angew. Chem. Int. E. Engl. Band 27, 1988, S. 79–88.</li>

<li>R. Ladenstein, M. Schneider, R. Huber, H. D. Bartunik, K. Wilson, K. Schott, A. Bacher: Heavy riboflavin synthase from Bacillus subtilis. Crystal structure analysis of the Icosahedral b60 capsid at 3.3 Å resolution. In: J. Mol. Biol. Band 203, 1988, S. 1045–1070.</li>

<li>R. Huber: A structural basis of light energy and electron transfer in biology. (Nobel Lecture). In: EMBO J. Band 8, 1989, S. 2125–2147.</li>

<li>W. Bode, I. Mayr, U. Baumann, R. Huber, S. R. Stone, J. Hofsteenge: The refined 1.9 Å crystal structure of human a-thrombin: interaction with D-Ph-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment. In: EMBO J. Band 8, 1989, S. 3467–3475.</li>

<li>A. Messerschmidt, R. Huber: The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationships. In: Eur. J. Biochem. Band 187, 1990, S. 341–352.</li>

<li>T. Rydel, K. G. Ravichandran, A. Tulinsky, W. Bode, R. Huber, J. W. Fenton, C. Roitsch: The structure of a complex of recombinant hirudin and human a-thrombin. In: Science. Band 249, 1990, S. 277–280.</li>

<li>W. Bode, R. Huber: Proteinase-protein inhibitor interactions. In: Fibrinolysis. Band 8, 1994, S. 161–171.</li>

<li>J. Löwe, D. Stock, B. Jap, P. Zwickl, W. Baumeister, R. Huber: Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 Å resolution. In: Science. Band 268, 1995, S. 533–539.</li>

<li>F. X. Gomis-Rüth, M. Gómez, W. Bode, R. Huber, F. X. Avilés: The three-dimensional structure of the native ternary complex of bovine pancreatic procarboxypeptidase A with proproteinase E and chymotrypsinogen C. In: EMBO J. Band 14, 1995, S. 4387–4394.</li>

<li>M. Groll, L. Ditzel, J. Löwe, D. Stock, M. Bochtler, H. D. Bartunik, R. Huber: Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 Å resolution. In: Nature. Band 386, 1997, S. 463–471.</li>

<li>M. Bochtler, L. Ditzel, M. Groll, R. Huber: Crystal structure of heat shock locus V (HslV) from Escherichia coli. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Band 94, 1997, S. 6070–6074.</li>

<li>L. Ditzel, J. Löwe, D. Stock, K. O. Stetter, H. Huber, R. Huber, S. Steinbacher: Crystal structure of the thermosome, the archaeal chaperonin and homolog of CCT. In: Cell. Band 93, 1998, S. 125–138.</li>

<li>O. Einsle, A. Messerschmidt, P. Stach, G. Bourenkov, H. Bartunik, R. Huber, P. Kroneck: Structure of cytochrome c nitrite reductase. In: Nature. Band 400, 1999, S. 476–480.</li>

<li>P. Sondermann, R. Huber, V. Oosthuizen, U. Jacob: The 3.2-Å crystal structure of the human IgG1 Fc fragment-FcgRIII complex. In: Nature. Band 406, 2000, S. 267–273.</li>

<li>H. Brandstetter, J. S. Kim, M. Groll, R. Huber: Crystal structure of the tricorn protease reveals a protein disassembly line. In: Nature. Band 414, 2001, S. 466–470.</li>

<li>T. Krojer, M. Garrido-Franco, R. Huber, M. Ehrmann, T. Clausen: Crystal structure of DegP (HtrA) reveals a new protease-chaperone machine. In: Nature. Band 416, 2002, S. 455–459.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://academictree.org/chemistry/peopleinfo.php?pid=52144">Informationen</a> zu und <a rel="nofollow" class="external text" href="https://academictree.org/chemistry/tree.php?pid=52144">akademischer Stammbaum</a> von Robert Huber bei academictree.org, abgerufen am 12. Februar 2018.

</li>

<li id="cite_note-:0-2">↑ <a href="#cite_ref-:0_2-0">a</a> <a href="#cite_ref-:0_2-1">b</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1988/huber/facts/">Robert Huber – Facts.</a> In: NobelPrize.org. Nobel Media, 9. Juli 2020, abgerufen am 10. Juli 2020.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARobert+Huber&rft.title=Robert+Huber+%E2%80%93+Facts&rft.description=Robert+Huber+%E2%80%93+Facts&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.nobelprize.org%2Fprizes%2Fchemistry%2F1988%2Fhuber%2Ffacts%2F&rft.publisher=Nobel+Media&rft.date=2020-07-09">

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> R. Huber, O. Epp, H. Formanek: <cite style="font-style:italic">The 2.8 Å resolution Fourier synthesis of the insect hemoglobin erythrocruorin</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Acta. Cryst.</cite> A25, 1969, S. 16–28.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=The+2.8+%C3%85+resolution+Fourier+synthesis+of+the+insect+hemoglobin+erythrocruorin&rft.au=R.+Huber%2C+O.+Epp%2C+H.+Formanek&rft.btitle=Acta.+Cryst.&rft.date=1969&rft.genre=book&rft.pages=16-28&rft.volume=A25" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> R. Huber, D. Kukla, A. Rühlmann, O. Epp, H. Formanek: <cite style="font-style:italic">The basic trypsin inhibitor of bovine pancreas. I. Structure analysis and conformation of the polypeptide chain.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Naturwiss.</cite> Band 57, 1970, S. 389.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=The+basic+trypsin+inhibitor+of+bovine+pancreas.+I.+Structure+analysis+and+conformation+of+the+polypeptide+chain.&rft.au=R.+Huber%2C+D.+Kukla%2C+A.+R%C3%BChlmann%2C+...&rft.btitle=Naturwiss.&rft.date=1970&rft.genre=book&rft.pages=389&rft.volume=57" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> J. Deisenhofer, W. Steigemann: <cite style="font-style:italic">Robert Huber</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Acta Crystallogr. Sect. B</cite>. Band 31, 1975, S. 238–250.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Robert+Huber&rft.au=J.+Deisenhofer%2C+W.+Steigemann&rft.btitle=Acta+Crystallogr.+Sect.+B&rft.date=1975&rft.genre=book&rft.pages=238-250&rft.volume=31" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> M. T. Stubbs, U. Baumann: <cite style="font-style:italic">No end in sight: the development of protein crystallography in Martinsried</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biol. Chem.</cite> Band 393, 2012, S. 1025–1026.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=No+end+in+sight%3A+the+development+of+protein+crystallography+in+Martinsried&rft.au=M.+T.+Stubbs%2C+U.+Baumann&rft.btitle=Biol.+Chem.&rft.date=2012&rft.genre=book&rft.pages=1025-1026&rft.volume=393" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> <cite style="font-style:italic">Wer ist’s? Robert Huber</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nachr. Chem.Tech.Lab.</cite> Band 36, Nr. 1, 1988, S. 62–63.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Wer+ist%E2%80%99s%3F+Robert+Huber&rft.date=1988&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Nachr.+Chem.Tech.Lab.&rft.pages=62-63&rft.volume=36" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> R. Huber, D. Kukla, W. Bode, P. Schwager, K. Bartels, J. Deisenhofer, W. Steigemann: <cite style="font-style:italic">Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor. II. Crystallographic refinement at 1.9 Å resolution.</cite> In: <cite style="font-style:italic">J. Mol. Biol.</cite> Band 89, 1974, S. 73–101.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Structure+of+the+complex+formed+by+bovine+trypsin+and+bovine+pancreatic+trypsin+inhibitor.+II.+Crystallographic+refinement+at+1.9+%C3%85+resolution.&rft.au=R.+Huber%2C+D.+Kukla%2C+W.+Bode%2C+...&rft.btitle=J.+Mol.+Biol.&rft.date=1974&rft.genre=book&rft.pages=73-101&rft.volume=89" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Robert Huber: <cite style="font-style:italic">Wie ich zur Proteaseforschung kam oder, richtiger gesagt, wie die Proteaseforschung zu mir kam</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Angewandte_Chemie_(Zeitschrift)" title="Angewandte Chemie (Zeitschrift)">Angewandte Chemie</a></cite>. Band 125, Nr. 1, 2013, S. 69–75.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Wie+ich+zur+Proteaseforschung+kam+oder%2C+richtiger+gesagt%2C+wie+die+Proteaseforschung+zu+mir+kam&rft.au=Robert+Huber&rft.date=2013&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Angewandte+Chemie&rft.pages=69-75&rft.volume=125" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> W. Bode, I. Mayr, U. Baumann, R. Huber, S. R. Stone, J. Hofsteenge: <cite style="font-style:italic">The refined 1.9 Å crystal structure of human a-thrombin: interaction with D-Ph-Pro-Arg chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion segment.</cite> In: <cite style="font-style:italic">EMBO J.</cite> Band 8, 1989, S. 3467–3475.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=The+refined+1.9+%C3%85+crystal+structure+of+human+a-thrombin%3A+interaction+with+D-Ph-Pro-Arg+chloromethylketone+and+significance+of+the+Tyr-Pro-Pro-Trp+insertion+segment.&rft.au=W.+Bode%2C+I.+Mayr%2C+U.+Baumann%2C+...&rft.btitle=EMBO+J.&rft.date=1989&rft.genre=book&rft.pages=3467-3475.&rft.volume=8" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> H. Löbermann, R. Tokuoka, J. Deisenhofer, R. Huber: <cite style="font-style:italic">Human a1-proteinase inhibitor. Crystal structure analysis of two crystal modifications, molecular model and preliminary analysis of the implications for function.</cite> In: <cite style="font-style:italic">J. Mol. Biol.</cite> Band 177, 1984, S. 531–556.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Human+a1-proteinase+inhibitor.+Crystal+structure+analysis+of+two+crystal+modifications%2C+molecular+model+and+preliminary+analysis+of+the+implications+for+function.&rft.au=H.+L%C3%B6bermann%2C+R.+Tokuoka%2C+J.+Deisenhofer%2C+...&rft.btitle=J.+Mol.+Biol.&rft.date=1984&rft.genre=book&rft.pages=531-556.&rft.volume=177" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> W. Bode, H. Fehlhammer, R. Huber: <cite style="font-style:italic">Crystal Structure of Bovine Trypsinogen at 1.8 Angstrom Resolution</cite>. In: <cite style="font-style:italic">J.Mol.Biol.</cite> Band 106, 1976, S. 325–335.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Crystal+Structure+of+Bovine+Trypsinogen+at+1.8+Angstrom+Resolution&rft.au=W.+Bode%2C+H.+Fehlhammer%2C+R.+Huber&rft.btitle=J.Mol.Biol.&rft.date=1976&rft.genre=book&rft.pages=325-335&rft.volume=106" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> J. Walter, W. Stegmann, T. P. Singh, H. Bartunik, W. Bode, R. Huber: <cite style="font-style:italic">On the Disordered Activation Domain in Trypsinogen: Chemical Labelling and Low-Temperature Crystallography</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Acta Cryst.</cite> B38, 1982, S. 1462–1472.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=On+the+Disordered+Activation+Domain+in+Trypsinogen%3A+Chemical+Labelling+and+Low-Temperature+Crystallography&rft.au=J.+Walter%2C+W.+Stegmann%2C+T.+P.+Singh%2C+...&rft.btitle=Acta+Cryst.&rft.date=1982&rft.genre=book&rft.pages=1462-1472&rft.volume=B38" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14">↑</a> R. Huber, J. Deisenhofer, P. M. Colman, M. Matsushima, W. Palm: <cite style="font-style:italic">Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 264, 1976, S. 415–420.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Crystallographic+structure+studies+of+an+IgG+molecule+and+an+Fc+fragment.&rft.au=R.+Huber%2C+J.+Deisenhofer%2C+P.+M.+Colman%2C+...&rft.btitle=Nature&rft.date=1976&rft.genre=book&rft.pages=415-420&rft.volume=264" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-15"><a href="#cite_ref-15">↑</a> R. Huber: <cite style="font-style:italic">Conformational flexibility in protein molecules</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 280, 1979, S. 538–539.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Conformational+flexibility+in+protein+molecules&rft.au=R.+Huber&rft.btitle=Nature&rft.date=1979&rft.genre=book&rft.pages=538-539&rft.volume=280" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> T. Schirmer, W. Bode, R. Huber, W. Sidler, H. Zuber: <cite style="font-style:italic">X-ray crystallographic structure of the light-harvesting biliprotein C-phycocyanin from thermophilic cyanobacterium Mastigocladus laminosus and its resemblance to globin structures.</cite> In: <cite style="font-style:italic">J. Mol. Biol.</cite> Band 184, 1985, S. 257–277.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=X-ray+crystallographic+structure+of+the+light-harvesting+biliprotein+C-phycocyanin+from+thermophilic+cyanobacterium+Mastigocladus+laminosus+and+its+resemblance+to+globin+structures.&rft.au=T.+Schirmer%2C+W.+Bode%2C+R.+Huber%2C+...&rft.btitle=J.+Mol.+Biol.&rft.date=1985&rft.genre=book&rft.pages=257-277.&rft.volume=184" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> J. Deisenhofer, O. Epp, K. Miki, R. Huber, H. Michel: <cite style="font-style:italic">Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 Å resolution.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 318, 1985, S. 618–624.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Structure+of+the+protein+subunits+in+the+photosynthetic+reaction+centre+of+Rhodopseudomonas+viridis+at+3+%C3%85+resolution.&rft.au=J.+Deisenhofer%2C+O.+Epp%2C+K.+Miki%2C+...&rft.btitle=Nature&rft.date=1985&rft.genre=book&rft.pages=618-624.&rft.volume=318" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-18"><a href="#cite_ref-18">↑</a> R. Huber: <cite style="font-style:italic">A structural basis of light energy and electron transfer in biology. (Nobel Lecture).</cite> In: <cite style="font-style:italic">EMBO J.</cite> Band 8, 1989, S. 2125–2147.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=A+structural+basis+of+light+energy+and+electron+transfer+in+biology.+%28Nobel+Lecture%29.&rft.au=R.+Huber&rft.btitle=EMBO+J.&rft.date=1989&rft.genre=book&rft.pages=2125-2147.&rft.volume=8" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-19"><a href="#cite_ref-19">↑</a> A. Messerschmidt, R. Huber: <cite style="font-style:italic">The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase and ceruloplasmin. Modelling and structural relationships.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Eur. J. Biochem.</cite> Band 187, 1990, S. 341–352.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=The+blue+oxidases%2C+ascorbate+oxidase%2C+laccase+and+ceruloplasmin.+Modelling+and+structural+relationships.&rft.au=A.+Messerschmidt%2C+R.+Huber&rft.btitle=Eur.+J.+Biochem.&rft.date=1990&rft.genre=book&rft.pages=341-352.&rft.volume=187" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-20"><a href="#cite_ref-20">↑</a> O. Einsle, A. Messerschmidt, P. Stach, G. Bourenkov, H. Bartunik, R. Huber, P. Kroneck: <cite style="font-style:italic">Structure of cytochrome c nitrite reductase.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 400, 1999, S. 476–480.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Structure+of+cytochrome+c+nitrite+reductase.&rft.au=O.+Einsle%2C+A.+Messerschmidt%2C+P.+Stach%2C+...&rft.btitle=Nature&rft.date=1999&rft.genre=book&rft.pages=476-480.&rft.volume=400" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-21"><a href="#cite_ref-21">↑</a> H. Brandstetter, J. S. Kim, M. Groll, R. Huber: <cite style="font-style:italic">Crystal structure of the tricorn protease reveals a protein disassembly line</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 414, 2001, S. 466–470.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Crystal+structure+of+the+tricorn+protease+reveals+a+protein+disassembly+line&rft.au=H.+Brandstetter%2C+J.+S.+Kim%2C+M.+Groll%2C+...&rft.btitle=Nature&rft.date=2001&rft.genre=book&rft.pages=466-470.&rft.volume=414" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-22"><a href="#cite_ref-22">↑</a> T. Krojer, M. Garrido-Franco, R. Huber, M. Ehrmann, T. Clausen: <cite style="font-style:italic">Crystal structure of DegP (HtrA) reveals a new protease-chaperone machine.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 416, 2002, S. 455–459.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Crystal+structure+of+DegP+%28HtrA%29+reveals+a+new+protease-chaperone+machine.&rft.au=T.+Krojer%2C+M.+Garrido-Franco%2C+R.+Huber%2C+...&rft.btitle=Nature&rft.date=2002&rft.genre=book&rft.pages=455-459&rft.volume=416" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-23"><a href="#cite_ref-23">↑</a> M. Bochtler, L. Ditzel, M. Groll, R. Huber: <cite style="font-style:italic">Crystal structure of heat shock locus V (HslV) from Escherichia coli.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Proc. Natl. Acad. Sci. USA</cite>. Band 94, 1997, S. 6070–6074.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Crystal+structure+of+heat+shock+locus+V+%28HslV%29+from+Escherichia+coli.&rft.au=M.+Bochtler%2C+L.+Ditzel%2C+M.+Groll%2C+...&rft.btitle=Proc.+Natl.+Acad.+Sci.+USA&rft.date=1997&rft.genre=book&rft.pages=6070-6074.&rft.volume=94" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-24"><a href="#cite_ref-24">↑</a> J. Löwe, D. Stock, B. Jap, P. Zwickl, W. Baumeister, R. Huber: <cite style="font-style:italic">Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon T. acidophilum at 3.4 Å resolution.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Science</cite>. Band 268, 1995, S. 533–539.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Crystal+structure+of+the+20S+proteasome+from+the+archaeon+T.+acidophilum+at+3.4+%C3%85+resolution.&rft.au=J.+L%C3%B6we%2C+D.+Stock%2C+B.+Jap%2C+...&rft.btitle=Science&rft.date=1995&rft.genre=book&rft.pages=533-539.&rft.volume=268" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-25"><a href="#cite_ref-25">↑</a> M. Groll, L. Ditzel, J. Löwe, D. Stock, M. Bochtler, H. D. Bartunik, R. Huber: <cite style="font-style:italic">Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 Å resolution.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 386, 1997, S. 463–471.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=Structure+of+20S+proteasome+from+yeast+at+2.4+%C3%85+resolution.&rft.au=M.+Groll%2C+L.+Ditzel%2C+J.+L%C3%B6we%2C+...&rft.btitle=Nature&rft.date=1997&rft.genre=book&rft.pages=463-471&rft.volume=386" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-26"><a href="#cite_ref-26">↑</a> P. Sondermann, R. Huber, V. Oosthuizen, U. Jacob: <cite style="font-style:italic">The 3.2-Å crystal structure of the human IgG1 Fc fragment-FcgRIII complex.</cite> In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 406, 2000, S. 267–273.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Robert+Huber&rft.atitle=The+3.2-%C3%85+crystal+structure+of+the+human+IgG1+Fc+fragment-FcgRIII+complex.&rft.au=P.+Sondermann%2C+R.+Huber%2C+V.+Oosthuizen%2C+...&rft.btitle=Nature&rft.date=2000&rft.genre=book&rft.pages=267-273&rft.volume=406" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-27"><a href="#cite_ref-27">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1988/summary/">Press release. NobelPrize.org. Nobel Media AB 2020. Thu. 9 Jul 2020.</a>

</li>

<li id="cite_note-28"><a href="#cite_ref-28">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ae-info.org/ae/Member/Huber_Robert">Mitgliederverezichnis: Robert Huber.</a> Academia Europaea, abgerufen am 29. Juni 2017 (englisch, mit biographischen und anderen Informationen).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARobert+Huber&rft.title=Mitgliederverezichnis%3A+Robert+Huber&rft.description=Mitgliederverezichnis%3A+Robert+Huber&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.ae-info.org%2Fae%2FMember%2FHuber_Robert&rft.publisher=Academia+Europaea&rft.language=en">

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Robert_Huber?uselang=de">Commons: Robert Huber</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1988/summary/">Informationen</a> der <a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelstiftung</a> zur Preisverleihung 1988 an Robert Huber (englisch)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://portal.dnb.de/opac.htm?method=simpleSearch&query=131418076">Literatur von und über Robert Huber</a> im Katalog der <a href="Deutsche_Nationalbibliothek" title="Deutsche Nationalbibliothek">Deutschen Nationalbibliothek</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external free" href="https://www.researchgate.net/scientific-contributions/66942813_Robert_Huber">https://www.researchgate.net/scientific-contributions/66942813_Robert_Huber</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20200709225134/https://www.biochem.mpg.de/huber-press">Presseseite Robert Huber.</a> Max-Planck-Gesellschaft, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-position:center right!important;background-repeat:no-repeat!important}body.skin-minerva .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/OOjs_UI_icon_external-link-ltr-progressive.svg")!important;background-size:10px!important;padding-right:13px!important}body.skin-timeless .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a,body.skin-monobook .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/MediaWiki_external_link_icon.svg")!important;padding-right:13px!important}body.skin-vector .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/Link.ernal-small-ltr-progressive.svg")!important;background-size:0.857em!important;padding-right:1em!important}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=https%3A%2F%2Fwww.biochem.mpg.de%2Fhuber-press">Original</a> (nicht mehr online verfügbar); abgerufen am 10. Juli 2020.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARobert+Huber&rft.title=Presseseite+Robert+Huber&rft.description=Presseseite+Robert+Huber&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20200709225134%2Fhttps%3A%2F%2Fwww.biochem.mpg.de%2Fhuber-press&rft.publisher=Max-Planck-Gesellschaft&rft.source=https://www.biochem.mpg.de/huber-press"> </li></ul>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output div.klappleiste{border:1px solid var(--dewiki-rahmenfarbe1);clear:both;font-size:95%;box-sizing:border-box;margin-top:1.5em;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste:after{clear:both;content:"";display:block}.mw-parser-output div.klappleiste-bild{float:left;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste-kopf{background:var(--dewiki-hintergrundfarbe5);color:var(--color-base,#202122);text-align:center;font-weight:bold}.mw-parser-output div.klappleiste.mw-collapsed .klappleiste-bild{display:none}.mw-parser-output div.klappleiste+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+link+div.klappleiste{margin-top:-1px}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf"><a href="Liste_der_Nobelpreistr%C3%A4ger_f%C3%BCr_Chemie" title="Liste der Nobelpreisträger für Chemie">Träger des Nobelpreises für Chemie</a></div>

1901: <a href="Jacobus_Henricus_van_%E2%80%99t_Hoff" title="Jacobus Henricus van ’t Hoff">van ’t Hoff</a> |

1902: <a href="Emil_Fischer" title="Emil Fischer">E. Fischer</a> |

1903: <a href="Svante_Arrhenius" title="Svante Arrhenius">Arrhenius</a> |

1904: <a href="William_Ramsay" title="William Ramsay">Ramsay</a> |

1905: <a href="Adolf_von_Baeyer" title="Adolf von Baeyer">von Baeyer</a> |

1906: <a href="Henri_Moissan" title="Henri Moissan">Moissan</a> |

1907: <a href="Eduard_Buchner" title="Eduard Buchner">Buchner</a> |

1908: <a href="Ernest_Rutherford" title="Ernest Rutherford">Rutherford</a> |

1909: <a href="Wilhelm_Ostwald" title="Wilhelm Ostwald">Ostwald</a> |

1910: <a href="Otto_Wallach" title="Otto Wallach">Wallach</a> |

1911: <a href="Marie_Curie" title="Marie Curie">Curie</a> |

1912: <a href="Victor_Grignard" title="Victor Grignard">Grignard</a>, <a href="Paul_Sabatier_(Chemiker)" title="Paul Sabatier (Chemiker)">Sabatier</a> |

1913: <a href="Alfred_Werner_(Chemiker)" title="Alfred Werner (Chemiker)">Werner</a> |

1914: <a href="Theodore_William_Richards" title="Theodore William Richards">Richards</a> |

1915: <a href="Richard_Willst%C3%A4tter" title="Richard Willstätter">Willstätter</a> |

1916–1917: nicht verliehen |

1918: <a href="Fritz_Haber" title="Fritz Haber">Haber</a> |

1919: nicht verliehen |

1920: <a href="Walther_Nernst" title="Walther Nernst">Nernst</a> |

1921: <a href="Frederick_Soddy" title="Frederick Soddy">Soddy</a> |

1922: <a href="Francis_William_Aston" title="Francis William Aston">Aston</a> |

1923: <a href="Fritz_Pregl" title="Fritz Pregl">Pregl</a> |

1924: nicht verliehen |

1925: <a href="Richard_Zsigmondy" title="Richard Zsigmondy">Zsigmondy</a> |

1926: <a href="The_Svedberg" title="The Svedberg">Svedberg</a> |

1927: <a href="Heinrich_Wieland" title="Heinrich Wieland">Wieland</a> |

1928: <a href="Adolf_Windaus" title="Adolf Windaus">Windaus</a> |

1929: <a href="Arthur_Harden" title="Arthur Harden">Harden</a>, <a href="Hans_von_Euler-Chelpin" title="Hans von Euler-Chelpin">von Euler-Chelpin</a> |

1930: <a href="Hans_Fischer_(Chemiker)" title="Hans Fischer (Chemiker)">H. Fischer</a> |

1931: <a href="Carl_Bosch" title="Carl Bosch">Bosch</a>, <a href="Friedrich_Bergius" title="Friedrich Bergius">Bergius</a> |

1932: <a href="Irving_Langmuir" title="Irving Langmuir">Langmuir</a> |

1933: nicht verliehen |

1934: <a href="Harold_C._Urey" title="Harold C. Urey">Urey</a> |

1935: <a href="Fr%C3%A9d%C3%A9ric_Joliot-Curie" title="Frédéric Joliot-Curie">F. Joliot-Curie</a>, <a href="Ir%C3%A8ne_Joliot-Curie" title="Irène Joliot-Curie">I. Joliot-Curie</a> |

1936: <a href="Peter_Debye" title="Peter Debye">Debye</a> |

1937: <a href="Walter_Norman_Haworth" title="Walter Norman Haworth">Haworth</a>, <a href="Paul_Karrer" title="Paul Karrer">Karrer</a> |

1938: <a href="Richard_Kuhn" title="Richard Kuhn">Kuhn</a> |

1939: <a href="Adolf_Butenandt" title="Adolf Butenandt">Butenandt</a> |

1940–1942: nicht verliehen |

1943: <a href="George_de_Hevesy" title="George de Hevesy">de Hevesy</a> |

1944: <a href="Otto_Hahn" title="Otto Hahn">Hahn</a> |

1945: <a href="Artturi_Ilmari_Virtanen" title="Artturi Ilmari Virtanen">Virtanen</a> |

1946: <a href="James_Batcheller_Sumner" title="James Batcheller Sumner">Sumner</a>, <a href="John_Howard_Northrop" title="John Howard Northrop">Northrop</a>, <a href="Wendell_Meredith_Stanley" title="Wendell Meredith Stanley">Stanley</a> |

1947: <a href="Robert_Robinson" title="Robert Robinson">Robinson</a> |

1948: <a href="Arne_Tiselius" title="Arne Tiselius">Tiselius</a> |

1949: <a href="William_Francis_Giauque" title="William Francis Giauque">Giauque</a> |

1950: <a href="Otto_Diels" title="Otto Diels">Diels</a>, <a href="Kurt_Alder" title="Kurt Alder">Alder</a> |

1951: <a href="Edwin_Mattison_McMillan" title="Edwin Mattison McMillan">McMillan</a>, <a href="Glenn_T._Seaborg" title="Glenn T. Seaborg">Seaborg</a> |

1952: <a href="Archer_J._P._Martin" title="Archer J. P. Martin">Martin</a>, <a href="Richard_L._M._Synge" title="Richard L. M. Synge">Synge</a> |

1953: <a href="Hermann_Staudinger" title="Hermann Staudinger">Staudinger</a> |

1954: <a href="Linus_Pauling" title="Linus Pauling">Pauling</a> |

1955: <a href="Vincent_du_Vigneaud" title="Vincent du Vigneaud">Vigneaud</a> |

1956: <a href="Cyril_Norman_Hinshelwood" title="Cyril Norman Hinshelwood">Hinshelwood</a>, <a href="Nikolai_Nikolajewitsch_Semjonow" title="Nikolai Nikolajewitsch Semjonow">Semjonow</a> |

1957: <a href="Alexander_Robertus_Todd" title="Alexander Robertus Todd">Todd</a> |

1958: <a href="Frederick_Sanger" title="Frederick Sanger">Sanger</a> |

1959: <a href="Jaroslav_Heyrovsk%C3%BD" title="Jaroslav Heyrovský">Heyrovský</a> |

1960: <a href="Willard_Libby" title="Willard Libby">Libby</a> |

1961: <a href="Melvin_Calvin" title="Melvin Calvin">Calvin</a> |

1962: <a href="Max_Ferdinand_Perutz" title="Max Ferdinand Perutz">Perutz</a>, <a href="John_Cowdery_Kendrew" title="John Cowdery Kendrew">Kendrew</a> |

1963: <a href="Karl_Ziegler" title="Karl Ziegler">Ziegler</a>, <a href="Giulio_Natta" title="Giulio Natta">Natta</a> |

1964: <a href="Dorothy_Crowfoot_Hodgkin" title="Dorothy Crowfoot Hodgkin">Hodgkin</a> |

1965: <a href="Robert_B._Woodward" title="Robert B. Woodward">Woodward</a> |

1966: <a href="Robert_Mulliken" title="Robert Mulliken">Mulliken</a> |

1967: <a href="Manfred_Eigen" title="Manfred Eigen">Eigen</a>, <a href="Ronald_George_Wreyford_Norrish" title="Ronald George Wreyford Norrish">Norrish</a>, <a href="George_Porter%2C_Baron_Porter_of_Luddenham" title="George Porter, Baron Porter of Luddenham">Porter</a> |

1968: <a href="Lars_Onsager" title="Lars Onsager">Onsager</a> |

1969: <a href="Derek_H._R._Barton" title="Derek H. R. Barton">Barton</a>, <a href="Odd_Hassel" title="Odd Hassel">Hassel</a> |

1970: <a href="Luis_Federico_Leloir" title="Luis Federico Leloir">Leloir</a> |

1971: <a href="Gerhard_Herzberg" title="Gerhard Herzberg">Herzberg</a> |

1972: <a href="Christian_B._Anfinsen" title="Christian B. Anfinsen">Anfinsen</a>, <a href="Stanford_Moore" title="Stanford Moore">Moore</a>, <a href="William_Howard_Stein" title="William Howard Stein">Stein</a> |

1973: <a href="Ernst_Otto_Fischer" title="Ernst Otto Fischer">E. O. Fischer</a>, <a href="Geoffrey_Wilkinson" title="Geoffrey Wilkinson">Wilkinson</a> |

1974: <a href="Paul_Flory" title="Paul Flory">Flory</a> |

1975: <a href="John_W._Cornforth" title="John W. Cornforth">Cornforth</a>, <a href="Vladimir_Prelog" title="Vladimir Prelog">Prelog</a> |

1976: <a href="William_Lipscomb" title="William Lipscomb">Lipscomb</a> |

1977: <a href="Ilya_Prigogine" title="Ilya Prigogine">Prigogine</a> |

1978: <a href="Peter_D._Mitchell" title="Peter D. Mitchell">Mitchell</a> |

1979: <a href="Herbert_Charles_Brown" title="Herbert Charles Brown">Brown</a>, <a href="Georg_Wittig" title="Georg Wittig">Wittig</a> |

1980: <a href="Paul_Berg" title="Paul Berg">Berg</a>, <a href="Walter_Gilbert" title="Walter Gilbert">Gilbert</a>, <a href="Frederick_Sanger" title="Frederick Sanger">Sanger</a> |

1981: <a href="Fukui_Ken%E2%80%99ichi" class="mw-redirect" title="Fukui Ken’ichi">Fukui</a>, <a href="Roald_Hoffmann" title="Roald Hoffmann">Hoffmann</a> |

1982: <a href="Aaron_Klug" title="Aaron Klug">Klug</a> |

1983: <a href="Henry_Taube" title="Henry Taube">Taube</a> |

1984: <a href="Robert_Bruce_Merrifield" title="Robert Bruce Merrifield">Merrifield</a> |

1985: <a href="Herbert_A._Hauptman" title="Herbert A. Hauptman">Hauptman</a>, <a href="Jerome_Karle" title="Jerome Karle">Karle</a> |

1986: <a href="Dudley_R._Herschbach" title="Dudley R. Herschbach">Herschbach</a>, <a href="Yuan_T._Lee" title="Yuan T. Lee">Lee</a>, <a href="John_C._Polanyi" title="John C. Polanyi">Polanyi</a> |

1987: <a href="Donald_J._Cram" title="Donald J. Cram">Cram</a>, <a href="Jean-Marie_Lehn" title="Jean-Marie Lehn">Lehn</a>, <a href="Charles_Pedersen" title="Charles Pedersen">Pedersen</a> |

1988: <a href="Johann_Deisenhofer" title="Johann Deisenhofer">Deisenhofer</a>, <a class="mw-selflink selflink">Huber</a>, <a href="Hartmut_Michel" title="Hartmut Michel">Michel</a> |

1989: <a href="Sidney_Altman" title="Sidney Altman">Altman</a>, <a href="Thomas_R._Cech" title="Thomas R. Cech">Cech</a> |

1990: <a href="Elias_James_Corey" title="Elias James Corey">Corey</a> |

1991: <a href="Richard_R._Ernst" title="Richard R. Ernst">Ernst</a> |

1992: <a href="Rudolph_Arthur_Marcus" title="Rudolph Arthur Marcus">Marcus</a> |

1993: <a href="Kary_Mullis" title="Kary Mullis">Mullis</a>, <a href="Michael_Smith_(Chemiker)" title="Michael Smith (Chemiker)">Smith</a> |

1994: <a href="George_A._Olah" title="George A. Olah">Olah</a> |

1995: <a href="Paul_J._Crutzen" title="Paul J. Crutzen">Crutzen</a>, <a href="Mario_J._Molina" title="Mario J. Molina">Molina</a>, <a href="Frank_Sherwood_Rowland" title="Frank Sherwood Rowland">Rowland</a> |

1996: <a href="Robert_F._Curl" title="Robert F. Curl">Curl</a>, <a href="Harold_Kroto" title="Harold Kroto">Kroto</a>, <a href="Richard_E._Smalley" title="Richard E. Smalley">Smalley</a> |

1997: <a href="Paul_Delos_Boyer" title="Paul Delos Boyer">Boyer</a>, <a href="John_E._Walker" title="John E. Walker">Walker</a>, <a href="Jens_Christian_Skou" title="Jens Christian Skou">Skou</a> |

1998: <a href="Walter_Kohn" title="Walter Kohn">Kohn</a>, <a href="John_Anthony_Pople" title="John Anthony Pople">Pople</a> |

1999: <a href="Ahmed_Zewail" title="Ahmed Zewail">Zewail</a> |

2000: <a href="Alan_J._Heeger" title="Alan J. Heeger">Heeger</a>, <a href="Alan_MacDiarmid" title="Alan MacDiarmid">MacDiarmid</a>, <a href="Hideki_Shirakawa" title="Hideki Shirakawa">Shirakawa</a> |

2001: <a href="William_S._Knowles" title="William S. Knowles">Knowles</a>, <a href="Ry%C5%8Dji_Noyori" title="Ryōji Noyori">Noyori</a>, <a href="Barry_Sharpless" title="Barry Sharpless">Sharpless</a> |

2002: <a href="John_B._Fenn" title="John B. Fenn">Fenn</a>, <a href="K%C5%8Dichi_Tanaka" title="Kōichi Tanaka">Tanaka</a>, <a href="Kurt_W%C3%BCthrich" title="Kurt Wüthrich">Wüthrich</a> |

2003: <a href="Peter_Agre" title="Peter Agre">Agre</a>, <a href="Roderick_MacKinnon" title="Roderick MacKinnon">MacKinnon</a> |

2004: <a href="Aaron_Ciechanover" title="Aaron Ciechanover">Ciechanover</a>, <a href="Avram_Hershko" title="Avram Hershko">Hershko</a>, <a href="Irwin_Rose" title="Irwin Rose">Rose</a> |

2005: <a href="Yves_Chauvin" title="Yves Chauvin">Chauvin</a>, <a href="Robert_Grubbs" title="Robert Grubbs">Grubbs</a>, <a href="Richard_R._Schrock" title="Richard R. Schrock">Schrock</a> |

2006: <a href="Roger_D._Kornberg" title="Roger D. Kornberg">Kornberg</a> |

2007: <a href="Gerhard_Ertl" title="Gerhard Ertl">Ertl</a> |

2008: <a href="Osamu_Shimomura" title="Osamu Shimomura">Shimomura</a>, <a href="Martin_Chalfie" title="Martin Chalfie">Chalfie</a>, <a href="Roger_Tsien" title="Roger Tsien">Tsien</a> |

2009: <a href="Venkatraman_Ramakrishnan" title="Venkatraman Ramakrishnan">Ramakrishnan</a>, <a href="Thomas_A._Steitz" title="Thomas A. Steitz">Steitz</a>, <a href="Ada_Yonath" title="Ada Yonath">Yonath</a> |

2010: <a href="Richard_F._Heck" title="Richard F. Heck">Heck</a>, <a href="Ei-ichi_Negishi" title="Ei-ichi Negishi">Negishi</a>, <a href="Akira_Suzuki" title="Akira Suzuki">Suzuki</a> |

2011: <a href="Dan_Shechtman" title="Dan Shechtman">Shechtman</a> |

2012: <a href="Robert_Lefkowitz" title="Robert Lefkowitz">Lefkowitz</a>, <a href="Brian_Kobilka" title="Brian Kobilka">Kobilka</a> |

2013: <a href="Martin_Karplus" title="Martin Karplus">Karplus</a>, <a href="Michael_Levitt" title="Michael Levitt">Levitt</a>, <a href="Arieh_Warshel" title="Arieh Warshel">Warshel</a> |

2014: <a href="Eric_Betzig" title="Eric Betzig">Betzig</a>, <a href="Stefan_Hell" title="Stefan Hell">Hell</a>, <a href="William_Moerner" title="William Moerner">Moerner</a> |

2015: <a href="Tomas_Lindahl" title="Tomas Lindahl">Lindahl</a>, <a href="Paul_Modrich" title="Paul Modrich">Modrich</a>, <a href="Aziz_Sancar" title="Aziz Sancar">Sancar</a> |

2016: <a href="Jean-Pierre_Sauvage" title="Jean-Pierre Sauvage">Sauvage</a>, <a href="Fraser_Stoddart" title="Fraser Stoddart">Stoddart</a>, <a href="Ben_Feringa" title="Ben Feringa">Feringa</a> |

2017: <a href="Jacques_Dubochet" title="Jacques Dubochet">Dubochet</a>, <a href="Joachim_Frank_(Biologe)" title="Joachim Frank (Biologe)">Frank</a>, <a href="Richard_Henderson" title="Richard Henderson">Henderson</a> |

2018: <a href="Frances_H._Arnold" title="Frances H. Arnold">Arnold</a>, <a href="George_P._Smith" title="George P. Smith">Smith</a>, <a href="Gregory_Winter" title="Gregory Winter">Winter</a> |

2019: <a href="John_B._Goodenough" title="John B. Goodenough">Goodenough</a>, <a href="M._Stanley_Whittingham" title="M. Stanley Whittingham">Whittingham</a>, <a href="Akira_Yoshino" title="Akira Yoshino">Yoshino</a> |

2020: <a href="Emmanuelle_Charpentier" title="Emmanuelle Charpentier">Charpentier</a>, <a href="Jennifer_A._Doudna" title="Jennifer A. Doudna">Doudna</a> |

2021: <a href="Benjamin_List" title="Benjamin List">List</a>, <a href="David_MacMillan_(Chemiker)" title="David MacMillan (Chemiker)">MacMillan</a> |

2022: <a href="Carolyn_Bertozzi" title="Carolyn Bertozzi">Bertozzi</a>, <a href="Morten_P._Meldal" title="Morten P. Meldal">Meldal</a>, <a href="Barry_Sharpless" title="Barry Sharpless">Sharpless</a> |

2023: <a href="Moungi_Bawendi" title="Moungi Bawendi">Bawendi</a>, <a href="Louis_Brus" title="Louis Brus">Brus</a>, <a href="Alexei_Iwanowitsch_Jekimow" title="Alexei Iwanowitsch Jekimow">Jekimow</a> |

2024: <a href="David_Baker_(Biochemiker)" title="David Baker (Biochemiker)">Baker</a>, <a href="Demis_Hassabis" title="Demis Hassabis">Hassabis</a>, <a href="John_M._Jumper" title="John M. Jumper">Jumper</a> |

2025: <a href="Susumu_Kitagawa" title="Susumu Kitagawa">Kitagawa</a>, <a href="Richard_Robson_(Chemiker)" title="Richard Robson (Chemiker)">Robson</a>, <a href="Omar_Yaghi" title="Omar Yaghi">Yaghi</a>

</div></div>

<div>

Normdaten (Person): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/131418076">131418076</a> | <a href="Library_of_Congress_Control_Number" title="Library of Congress Control Number">LCCN</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://id.loc.gov/authorities/n81131002">n81131002</a> | <a href="Virtual_International_Authority_File" title="Virtual International Authority File">VIAF</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://viaf.org/viaf/45433616/">45433616</a> | </div>

</div></div>

</div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-10-24" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Robert_Huber&oldid=260893545">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>